Wie sieht das Spikeprotein von SARS-CoV-2 aus?

Das neuartige Coronavirus SARS-CoV-2 benötigt Spikeproteine (S) auf seiner Oberfläche, um an spezifische Rezeptoren auf der Oberfläche menschlicher Zellen zu binden und über diesen Weg die Zellen zu infizieren. Neben auf RNA basierenden Impfstoffen stehen diese Spikes, die stachelförmigen Strukturen, im Zentrum des Interesses bei der Entwicklung von COVID-19-Impfstoffen. Als Impf-Antigen sollen sie eine schützende Immunantwort provozieren. Wie genau diese Spikeproteine aussehen, ihre strukturelle Analyse, haben sich Wissenschaftler um Prof. Jacomine Krijnse Locker, Leiterin der Loewe-Forschungsgruppe „Elektronenmikroskopie von Pathogenen“, und Priv.-Doz. Michael Mühlebach des Paul-Ehrlich-Instituts (PEI) intensiv angeschaut – im Verbund mit weiteren Forschenden des Europäischen Laboratoriums für Molekularbiologie (EMBL, European Molecular Biology Laboratory), des Max-Planck-Instituts für Biophysik sowie dem Institut für Biophysik der Goethe-Universität Frankfurt/Main.

Beweglichkeit der vier Spikeproteine auf der Membranoberfläche von SARS-CoV-2. _{^{(Quelle: Sören von Bülow, Mateusz Sikora, Gerhard Hummer, MPI für Biophysik)}}

„Die Kombination modernster Technologien der Kryo-Elektronentomografie, Subtomogramm-Mittelung und Molekulardynamik-Simulationen ermöglichen die strukturelle Analyse von Molekülstrukturen in natürlicher Umgebung und mit nahezu atomarer Auflösung“, so das PEI. Der Mitteilung zufolge nutzten die Wissenschaftler SARS-CoV-2-Partikel, die aus dem Überstand infizierter Zellen gewonnen wurden. Mithilfe modernster Elektronenmikroskopie am EMBL wurden 266 Kryo-Tomogramme von etwa 1.000 verschiedenen Viren erstellt, die jeweils durchschnittlich 40 Spikes auf ihrer Oberfläche trugen. So konnten von insgesamt 40.000 Spikes wichtige Strukturinformationen gewonnen werden.