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Prisma
Anhängsel steuern Antikörper
Glykosylierungsmuster von IgG
cae | Immunglobuline sind Proteine, deren Funktionen großenteils von der Art ihrer Glykosylierung abhängt. Deren Erforschung fällt in die Glykomik, ein relativ neues Feld der Biochemie.
Die Y-förmigen Immunglobuline G (IgG) bestehen aus vier Antigen-bindenden Fragmenten (Fab) und zwei kristallisierbaren Fragmenten (Fc). An einer bestimmten Bindungsstelle des Fc befindet sich ein Glycan, dessen Kernstruktur aus N-Acetylglucosamin (GlcNAc) und Mannose besteht. Vier verschiedene Enzyme, die in den synthetisierenden B-Lymphozyten vorhanden sind, können als weitere Bausteine GlcNAc, Galactose, Fucose und Sialinsäure hinzufügen, sodass durch Variationen etwa 20 verschiedene Glycan-Strukturen entstehen.
Mitarbeiter des Helmholtz Zentrums München haben mithilfe von Computermodellen einige Syntheseschritte dieser Glycane vorhergesagt, die dann durch Laboranalysen bestätigt werden konnten. |
Quelle:
Benedetti E. et al. Network inference from glycoproteomics data reveals new reactions in the IgG glycosylation pathway. Nature Commun 2017;8:art no 1483
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