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Prisma
Blutgruppen: Aus A oder B mach Null
Enzym baut spezifische Antigene ab
Die Erythrozyten der Blutgruppen A und B besitzen verschiedene Saccharide auf ihren Oberflächen, wobei N-Acetylgalactosamin für die Blutgruppe A und Galactose für Blutgruppe B charakteristisch ist, während die Erythrozyten der Blutgruppe 0 keinen dieser beiden Zuckerbausteine besitzen. Der Zuckerbaustein Fucose kommt bei allen genannten Blutgruppen vor. Aufgrund ihrer speziellen Saccharide wirken die Erythrozyten der Blutgruppen A, B und AB als Antigene, wenn sie bei einer unsachgemäßen Bluttransfusion fälschlich einer Person mit der Blutgruppe 0 appliziert werden.
Der Chemiker Steve Withers in Vancouver experimentiert seit etwa zehn Jahren mit verschiedenen Glykosidasen (Glykosylhydrolasen), um die Oberflächensaccharide abzubauen und den Erythrozyten ihre Antigenwirkung zu nehmen. Das größte Problem war bisher, dass jeweils eine sehr große Menge der verwendeten Enzyme benötigt wurde, sodass an eine praktische Anwendung nicht zu denken war. Als relativ effektiv erwies sich nun ein Vertreter aus der „Familie“ der 98-Glykosidasen, der aus dem Bakterienstamm Streptococcus pneumoniae SP3-BS71 isoliert wurde. Er baut die Saccharide, die für die Blutgruppen A und B charakteristisch sind, gleichermaßen ab. Durch eine „gesteuerte Evolution“, d.h. durch gezielte Änderungen am codierenden Gen, gelang es dem Team um Withers, die Leistung dieses Enzyms auf das 170-Fache zu steigern. Damit scheint nun erstmals eine praktische Anwendung möglich. Doch ist derzeit nicht abzusehen, wie viel weitere Forschungsarbeit dafür noch geleistet werden muss. |
Quelle: Kwan DH et al. Toward Efficient Enzymes for the Generation of Universal Blood through Structure-Guided Directed Evolution. J Am Chem Soc 2015;137:5695-5705
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