Todeskuss für Proteine

Ubiquitin – der Name verrät es – befindet sich in jeder Zelle, und zwar nicht nur bei Säugetieren, sondern z. B. auch in der Hefezelle. Wenn es an ein Protein bindet, gibt es ihm den "Todeskuss", denn das Protein trägt nun das Signal: Ich werde nicht mehr gebraucht, baut mich ab. Das Protein wird in das Proteasom, den "Schredder" der Zelle, befördert und dort in kurze Ketten oder einzelne Aminosäuren zerlegt, die dann für die Synthese neuer Proteine zur Verfügung stehen.

Dikic hat einen neuartigen Ubiquitinrezeptor namens RPn13 entdeckt und beim Studium von dessen Funktionsweise u. a. neue Erkenntnisse über die DNA-Reparatur und das angeborene Immunsystem gewonnen. So klärte Dikic den Abwehrmechanismus der Zellen gegen den Durchfall-Erreger Salmonella enterica auf und fand einen neuen Typus von Ubiquitin-Ketten, der an bestimmten Signalwegen der Immunantwort beteiligt ist. Störungen dieser Signalwege aufgrund von Mutationen können zu Immundefekten oder chronischen Entzündungen führen.

Der Leibniz-Preis ist mit 2,5 Millionen Euro dotiert. Den Großteil des Preisgeldes will Dikic in die Erforschung der Autophagie, einen außerhalb des Proteasoms ablaufenden "Verschrottungsprozess" für Biomoleküle, investieren.

DAZ 2013, Nr. 9, S. 6