Chaperone müssen flexibel sein

Chaperone sind Eiweiße und immer dann zur Stelle, wenn Proteine nach ihrer Synthese in eine dreidimensionale Struktur überführt werden. Sie übernehmen dabei die Aufgabe einer "Anstandsdame", wie es der englische Begriff auch treffend beschreibt. Durch Bindung an neu synthetisierte, noch ungefaltete Proteine schirmen Chaperone diese von der Umgebung ab und bewahren die jungen Moleküle während der Faltprozesse vor schädlichen Einflüssen. Welche dynamischen Veränderungen die Chaperone dabei selbst durchlaufen, interessierte Wissenschaftler der LMU München. Anhand fluoreszenzspektroskopischer Aufnahmen gelang es ihnen, die zyklischen Wechsel eines wichtigen Chaperons aus der Gruppe der Hitzeschockproteine zu verfolgen. Während das Eiweiß den Faltvorgang eines Proteins bewacht, erhält es Energie aus chemischen Umwandlungsprozessen von energiereichem Adenosintriphosphat (ATP) in energieärmeres Adenosindiphosphat (ADP). Befindet sich das Chaperon im ATP-Zustand, erscheint seine Struktur gleichmäßig und stabil. In der ADP-Form dagegen liegt das Eiweiß in einer flexibleren Variante vor und kann verschiedene Strukturen annehmen. Diese Vielfalt erlaubt dem Chaperon wiederum, mehrere Funktionen auszuüben. So ist es unter anderem für den Transport von Proteinen durch die Membran der Mitochondrien verantwortlich. Die Forscher wollen untersuchen, auf welche Weise bestimmte Erkrankungen, wie Krebs oder Alzheimer, durch Fehler in diesen Abläufen zustande kommen. war

_{Quelle: Mapa, K. et al.: Molecular Cell 2010; 38 (1): 89 – 100}